Стр. 20 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

Модульная единица
1
После.11овательность аминокислотных остатков в
леnтилной цепи можно рассматривать как форму
записи информации. Эта информация определяет
nростраttственную укладку линейной пеnтидной
цели в более комnактную трехмерную структуру,
называемую конформациеl белка. Процесс форми­
рования функционал ьно активной конформации
белка носит название фолдинr
.
.С . Коиформаци• белкоа. Свободное вращение в пеп­
тидном остове возможно между атомом азота пеп­
тидной группы и соседним а-углеродным атомом,
а также между а-углеродным атомом и углеродом
карбонильной группы . Вследствие взаимодействия
функциональных групп аминокислотных остат­
ков перв~t•нtая структура белков может приобре­
тать более сложные пространственные структуры.
В глобулярных белках различают два основных
уровня укладки конформации пептидных цепей:
аторичную и т~ти'fную структурw.
Вторична• структура белкоа
--
это nростран­
ствснная структура, формирующаяся в результате
образования водородных связей между функцио­
нальными груr1Пами -С=О и
- NH-
пеnтидноrо
остова. При этом пептидная цепь может nриобре­
тать регулярные структуры двух тиnов: а-саираА•
и ~-структурw .
В а-спирали водородные связи образуются
между атомом кислорода карбонильной групnы и
водородом амидного азота 4-й от него аминокис-
лоты : боковые цепи аминокислотных остатков
18
ll
сПТНJUt
._.,1
остов
a-cn11paJ1.,
Втор•'~•••
6eJI&8
-
расnолагаются по периферии спирали, не участвуя в образовании вторич­
ной структуры (рис.
1.3.).
Объемные радикалы или радикалы, несущие одинаковые заря.11ы , nре­
nятствуют формированию а-сnирали . Остаток пролина , имеющий коль­
цевую структуру, прерывает а-сnираль, так как из-за отсутствия во.11орода
у атома азота в пеnти.11ной цели невозможно образовать во.11ородную связь.
Связь между азотом и а-углеро.11ным атомом вхо.11ит в состав цикла nролина,
поэтому лептидный остов в этом месте nриобретает изгиб.
~-Структура формируется меж.11у линейными областями пепти.11ного
остова одной nолиnеnтидной цеnи, образуя nри этом складчатые структу­
ры . Полиnеnтидные цепи или их части могут формировать nараллел.,иwе
или антиnараллел
..
нwе ~-структурw . В первом случае
N -
и С-концы взаимо­
J1Сйству ющих nсnтидных целей совnадают, а во втором-- имеют противо­
положное направление (рис.
1.4).