Стр. 45 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

44
Модуль
1.
Строение, свойства и функции белков
Кроме того, Гис Е
7
выполняет важную доnолнител ьную ро.'1 ь в фун кцион и­
рован
11
и Н в. Свободный ге~t имеет в
25 000
раз более высокое сродство к СО.
чем к
0
1 .
СО внебольших количествах образуется в органю~1е
11.
учитывая
его высокое сродство к гему. он \ЮГ бы нарушать трансnорт необхо:нн.юго для
жюн н к .1еток
0
1 .
Однако в составе гемоглобю1а сродство ге\lа к окснду угле­
рода 11ревышает сродство к
0
2
всего в
200
раз благодаря налнчню в актнвном
uентре Гнс Е
7
• Остаток этой аминокислоты созлаетоnтнмальные yc,10RitЯ для
связывання гема с
0
2
и ослабляет взаи~юдействие гема с СО.
S.
Основная функция Нв
-
транспорт
0
2
из легюtх в тка щt . В отличнс от
мономер1юго м 1101".1Об 11на, имеющегоочень высокое сродство к
0
1
11
вы пол­
няющего функц11ю заnасания К11с.1орода в красных ~•ышш1х. олнгомерная
структура гемоглобина обесnечивает:
1)
быстрое насы щен ие Н в кнс.1ородом в !lегкнх;
2)
сnособность Н в отдавать кислород в ткаNях при относ~пслыю высоком
nарциаJtьном давлении
0
2
(20-40
мм рт. ст.);
3)
возможность регуляции сродства
Hu
к
0
2 •
6.
Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина уско ­
ряют связываttие
0
2
в легких и отдачу его в ткани . В легких высокое пар­
циалыюс давление
0
2
способствует связыванию его с Н в в актнвно~t
центре четырех протомеров (2а и
2(3).
Активный центр кажлого прото­
мера. так же как и в миоглобнне , расnоложен между дву~tи а-спиралям11
(F
н Е)
n
гндрофобном кармане. Он содержит небелковую часть
-
гсм.
nрнкреnлсн~t ы й к белковой части множеством слабых гидрофобных взаимо­
деiiствttй и одной nрочной связью межлу Fен гема и Гttc
F
8
(С\1 . рис.
1.21).
В дезокс 11гемоrлобине. благодаря этой связи с Г11с Fь. ато~t
Fc
2 '"
выстуnает
ю п,1 оскости гема по наnрав.1ению к гистидину. Связыоан11е
0
2
с
Fe
2 •
нро­
ttсходнт по другую сторону ге~t а в области Гttc Е
7
с nомощью единстоеtнюii
свободной коорлннацtюнной связ11. Гис
Ei
обесnечивает оптнмаJlьные ycлo­
UII Я дЛЯ CAЯЗЬIBC\IIIIЯ
0
2
С же.1СЗОМ гема.
Пр11СОС.Jинен ие
0
2
к атому
Fe+
2
одного nротомера вы зывает его псреме­
щснttе в шюскость гема , а за ним и остатка гистндина. союанного с Httм
(рис.
1.23).
,_....
Гис
Fs-Fe2+ ----
Pttc. 1.23.
Изменение коttфор~tащш nротомера reмor.loбttнa nрн соедине нtttt с
0
2