Стр. 48 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

Модульная единица
2
47
дезокси гемоглобина по сравнению с оксигемоглобином возникают допол­
нительные ионные связи, соединяющие протомеры , вследствие чего разме­
ры центральной полости по сравнению с оксигемоглобином увеличиваются.
Центральная полость является местом присоединения 2,3-БФГ к гемогло­
бину. Из-за разл ичия в размерах центральной полости 2,3-БФГ может nри­
соеди няться только к дезоксигемоглобину.
2,3-БФГ взаимодействует с гемоглобином в участке, удаленном от актив­
ных центров белка и относится к аллостерическим (регуляторным) лигандам,
а центральная полость Нв является аллостерическим центром . 2,3-БФГ имеет
сильный отрицательный заряд и взаимодействует с пятью положительно
заряженны ми груnпами двух 13-цепей Н в: N-конuевой а-аминогруnпой Вал
и ради калам и Л из
82
Гис
143
(рис.
1.26).
Iiнc
t)
Лиз
8
14J
~
Рис.
1.26.
БФГ а центральной полости дезокснrемоrлобнна
БФГ связывается с тремя положительно заряженными группами в каждой
11-цепи.
В капилля рах тканей образующийся дезоксиrемоrлобин взаимодействует
с 2,3-БФГ и между nоложительно заряженными радикалами 13-ueneй и отри­
цательно заряженным ли гандом образуются ионные связи , которые изменя­
ют конформацию белка и снижают сродство Нв к
0
2 •
Уменьшение сродства
Н в к
0
2
способствует более эффективному выходу
0
2
в ткани.
В легких при высоком паринальном давлении кислород взаимодействует с
Н в, nрисоединяясь к железу гема; при этом изменяется конформация белка,
умс11ьшастся центральная полость и nроисходит вытеснение 2,3-БФГ из
аллостерическоrо центра
Л~ие
Нв0
2
+
2,3 -БФГ
~ Нв 2,3-БФГ
+
0
2 •
Ткани
Таким образом, олиrомерные белки обладают новыми
no
сравнению с
мономерными белками свойствами. Присоединение л игандов на участках.