Стр. 49 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

4 8
Модуль
1.
Строение, свойства и функции белков
п ространетвен но удаленных друг отдруга (аллостери ческ их) , способно вызы­
вать конформаuиошrые изменения во всей белковой молекуле. Благоларя
взаимодействию с регуляторными лига ндами происхолит изменение кон­
формации
11
адаптация функции белковой молекулы к изменениям окружа­
ющей среды.
ТЕМА
1.5.
ПОДДЕРЖАНИЕ НАТИВНОЙ КОНФОРМАЦИИ
БЕЛКОВ В УСЛОВИЯХ КЛЕТКИ
В клетках в пронессе синтеза полиnептндных цеnей, их трансnорта через
\tембраll ы в соответствующие отделы клетки, в процессе фолдин га (форми­
рования нативной конформации) и при сборке олигомерных белков, а так же
в nериод их функнионнрования в структуре белков возникают промежу­
то•r ные, склон
11
ые к агрегации , нестабил ьные конформации . Гилро<lюбные
радикалы, в нативной конформации обычно спрята нные внутри белковой
молекул ы, в нестабильной конформации оказываются на поверхности и
стремятся к объединению с так ими же nлохо растворимыми в воле груnnами
других белкоо. В клетках всех изосетных орган измов обнаружены спсuи­
алыrые белки, которые обесnечивают оптимальный фолдин г белков клетки ,
стабилизируют их нативную конформацию nри функционировании и , что
особенно важ но, nоддержиоают структуру и функции внутриклеточных бел­
ков при нарушении гомеостаза. Эти белки nолучили назва ние «шапероны•.
что в переводе с французского обозначает •няня».
1.
Молекулярные шапероны и их роль в предотвраwенни денатурации белков.
Шапероны {Ш) классифицируются по массе субъед иниц. Высокомоле­
кулярные шапероны нчеют массу от
60
до
110
кд. Среди них наиболее
нзучены три класса: Ш-60. Ш-70 и Ш-90. Кажлый класс включает семейство
родственных белков. Так, в состав Ш-70 входят белки с молекулярной массой
от
66
до
78
кД. Н изкомолекулярные шаnероны имеют молекулярную чассу
ОТ
40
ДО
15
кД.
Среди шаnеронов различают конститутивные белки , высокий базальный
с11 нтсJ которых не завис~п от стрессовых воздействий на клеткн орган и
3.\ta,
и
1шдуцибельные , синтез которых в нормальных условиях идет слабо, но резко
возрастает nри стрессовых воздействиях . Индуцибсльные шаnеро 11 ы назы­
вают также <•бел ками теплового шока>}, так как впервые они был и обнаруже­
ны в клетках, rюдверrавш и хся воздействию высоких темnератур. В клетках
и J-за высокой конuеrпрации белков самопроизвол1>ю1я ренативаuия частнУ­
но денатурирован ных белков затруднена. Ш-70 могут nредотвращать на•Jав­
шийся nроцесс денатурации и способствовать восстановлению натиеной
конформации белков. Молекулярные шапероны-70
-
высококонсерватив­
ный класс белков, находящихся во всех отделах клетки : цитоnлазме, ядре,
эндоnлазматическом ретикулуме, митохондриях. На карбоксильном конuе
единствс~rной nол иnептидной цеnи Ш-70 имеется участок, который nред­
ставляет собой бороздку, способн ый взаимодействовать с пептидами дл иной