Стр. 50 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

Модульная единица
2
49
от
7
до
9
ами нокислотных остатков, обогащен ных гидрофобными ради­
калам и . Так ие участки в глобулярных белках встречаются nримерно через
каждые
16
ам инокислот. Ш-70 способны защищать белки от темnературной
инактивации и восстанавливать конформацию и активность частично дена­
турированных бел ков.
2.
Роль шаnеронов в фолдинrе белков. При синтезе белков на рибосоме
- концевая область nолиnеnтида синтезируется раньше С-концевой. Для
формирования нати еной конформации необходи ма nолная ами нокислот­
ная nоследовательность белка. В nроцессе синтеза белков шаnероны-70,
благодар$1 строению их активного центра , способны закрывать склонные к
агрега ции участки nолиnеnтида, обогащен ные гидрофобными радикалами
а~tинокислот до завершения синтеза (рис
1.27,
А).
,__ /
Рибосома
-------7-~--- мРН К
'::j:;,__
Сннтезирующ1tйся
Шапероны-70
:::::
nолиnеnтид
А
l
Полкпеnтид
Шапероны-60
Шалерановый комплекс
t
W
Натнвный бе.1ок
Б
Рис.
1.27.
Участие шаперонов в фоддннrе белков
А
-
участие шалеронов-70 в nредотвращении гидрофобных взаимодействий между
участками синтезирующегося nолиnептида; Б- формирование нативной конфор ­
чаuии белка в wаnероновом комплексе
Многие высокомолекулярные белки , имеющие слож ную конформацию ,
наг1ример доменное строение, осуществляют фолдинг в специальном nро­
стра нстве, сформированном Ш-60. Ш-60 функционируют в виде олигомер­
ного комплекса, состоящего из
14
субъединиц. Они форм ируют два полых
кольца, каждое из которых состоит из семи субъединиu, эти кол ьца соедине­
ны друг с другом. Каждая субъеди ница Ш-60 состоит из трех доменов: апи­
кального (верхушечного), обогащенного гидрофобными радикалами, обра­
шснным и в полость кольца, nромежуточного и экватор11альноrо (рис.
1.28).