Стр. 98 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

Модульная единица
2
А/
Аллостерltчесюtli
центр
АКТitВНЫЙ
центр
+ 1
- 1
(катал итический) Присоединение
ингибитора
(1)
в аллостерическом
центре
Сн11жешtе
сроllства
активного
центра к
субстрату
(S) .
Cll ltЖeHite
катаJНtТИЧеСКОЙ
аКТ11ВНОСТН
95
1
АктивныJi фермент
1
1
Неактивный фермент
1
Б
/
Ашюстсричсский
I!СНтр
Активный
центр
+ 1
-1
(каталитический) Присосдинен1t е
ингибитора
( 1)
IJ
аллостерическом
центре
Сн ижение
сродства
к субстрату
(S),
IIОIJЫ Шение
катал итическо
i1
aKT111JHOCТI1
1
Неахтивный фермент
1
1
Активный фермент
1
Рис.
2.26.
Схема строения и функционирования ал!lостерическоrо фермента:
А- действие отрицательного эффектара (ингибитора). Ингибитор
(1)
nрисоединя­
ется к аллостерическому центру, что вызывает кооnеративные конформационные
юменения в молекуле фермента, в том числе и в активном центре фермента. Сроllство
фермента к субстрату снижается, в результате снижается и скорость ферментативной
реакции; Б
-
действ~1е nоложительного эффектора (активатора). Активатор (А)
nрисоединяется к аллостерическому центру, что вызывает кооnеративные конфор­
маиионные изменения . Сродство фермента к субстрату nовышается , и скорость фер­
ментативной реакции увеличивается. Продемонстрировано обратимое действие как
ингибитора, так и активатора на активность фермента
Рассмотрим аллостерическую регуляцию
npouecca
катаболизма глюкозы,
который за ка11чивастся образованием молекул ы АТФ (рис.
2.27).
В том слу­
чае, есл и молекулы АТФ в клетке не расходуются , она является ингибитором
аллостерических ферментов данного метаболического nути: фосфофрукто­
юнtазы и пируваткиназы. В то же время промежуточный метаболит катабо­
лизма глюкозы - фруктозо-1,6-бисфосфат явл яется аллостерическим акти­
ватором фермента nируваткиназы. Ингибиронанне конечным nродуктом
метаболического nути
11
активация начал ьными метаболитами nозволяет