Стр. 99 - Северин С.Е. (ред.) Биологическая химия с упражнениями и зад

Упрощенная HTML-версия

96
Глюкоза
+
Глюкозо-б-фосфат
+
Фруктозо-б-фосфат
Фосфофр) ПО!\1111333
,а..
Фруктозо-1 ,б-фосфат
+
о
+
+
Фосфоенолnируват
,а.. П11рув:пк11на1в
Пируват
+
Аuетил-КоА
+
цтк
+
АТФ
Модуль
2.
Энзимология
е
Рис.
2.27.
Аллостерическая регуляция процесса к3табмизма глюкозы.
Молекула АТФявляется аллостернческим ингибитором ферментов метаболического
nути- фосфофруктокиназы и nируваткиназы. Молекула фруктозо-1,6-бисфосфата
является аллостерическим активатором фермента nируваткиназы
осуществлять регуляцию скорости метаболического nути . Аллостерические
ферменты катализируют, как правило, начальные реакции метаболического
пути , необратимые реакции , скорость-лимитирующие реакции (самые мед­
ленные) или реакции в месте разветвления метаболического nути.
3.
Регуляция с nомощью белок-белковых взаимодействий . Некоторые
ферменты изменяют свою активность в резул ьтате белок-белковых вза и­
модействий. Можно выделить по крайней мере два механизма изменения
активности фермента таким способом: активация ферментов в результате
присоединения белков-активаторов (активация фермента аден илатци­
клазы с nомощью а-субъединицы О-белка, см. модуль
4)
и изменение
каталитической активности в результате ассоциации и диссоц иации про­
томеров.
В качестве nримера регуляции каталитической активности ферментов
ассоциацией или диссоциацией протомеров можно рассмотреть регуляцию
фермента nротеин кииазы А.