Стр. 120 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Биологическая химия
120
дрогеназа
также выполняет функцию первичной дегидрогеназы. Кофермент
FAD является акцептором водорода от субстрата. Если процесс начинается с
NAD
+
, то следующим переносчиком будет NADH-дегидрогеназа, коферментом
которой является FMN.
Тип участвующей дегидрогеназы зависит от природы субстрата. Но каким бы
ни был исходный субстрат, электроны и протоны от флавинов переносятся к
коферменту Q, а дальше пути электронов и протонов расходятся. Электроны с
помощью системы цитохромов достигают кислорода, который затем, присое-
диняя протоны, превращается в воду. Чтобы разобраться в системе транспорта
электронов, необходимо познакомиться с отдельными ее участниками.
Символ 2Н
+
означает два протона, обычно переносимые в виде гидрида
иона. В этом случае вместо терминов «донор электронов» и «акцептор электро-
нов» иногда используют термины «донор или акцептор водорода».
NADH-дегидрогеназа
катализирует окисление NADH и восстановление
убихинона (CoQ). Переносчиком водорода является кофермент — FMN (ком-
плекс I на рис. 6.5). Строение FMN представлено на рис. 6.3. В процессе ре-
акции водород сначала присоединяется к FMN, соединенному с ферментом, а
затем протоны поступают в межмембранное пространство, а электроны с по-
мощью FeS-белков передаются на убихинон. Флавиновые коферменты (FAD
и FMN) содержат производные витамина B
2
и прочно связаны с ферментом,
поэтому ферменты, в состав которых они входят, называются флавопротеина-
ми. Акцептором электронов от комплекса I является убихинон
(кофермент Q,
рис. 6.4) — производное изопрена, его название возникло из-за повсеместной
распространенности в природе.
Получая 2
e
из матрикса митохондрий, он восстанавливается в убихинол. Ко-
фермент Q действует как переносчик электронов на цитохромы. Цитохромы
это гемопротеины, содержащие в качестве простетической группы гем, прочно
связанный с белковой частью. Атом железа в геме может менять валентность,
присоединяя или отдавая электроны:
.
В дыхательной цепи цитохромы служат переносчиками электронов и распо-
лагаются соответственно величине окислительно-восстановительного потен-
циала следующим образом: b, c
1
, c, а, а
3
. Гемовые группы цитохромов связаны с
белковой частью координационными связями между ионом железа и соответ-
ствующими аминокислотными остатками.
В цитохромах c и c
1
дополнительные ковалентные связи формируются меж-
ду тиоловыми группами цистеина и боковыми винильными группами гема.
2
-дегидрогеназа
(комплекс III на рис. 6.5) представляет собой комплекс
цитохромов b и c
1
. Этот фермент катализирует окисление восстановленного