Стр. 16 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Биологическая химия
16
Рис. 1.8. Связи, стабилизирующие третичную структуру (А).
Примеры образования связей между радикалами аминокислот (Б):
1 — дисульфидные связи; 2 — водородные связи;
3 — ионные связи; 4 — гидрофобные взаимодействия
4)
дисульфидные связи
между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи
ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда
являются обязательными для правильной укладки молекулы в пространстве.
В ряде белков они могут вообще отсутствовать.
Доменные белки.
Для длинных полипептидных цепей (200 или более амино-
кислотных остатков) характерна доменная структура.
Домен
— это простран-
ственная структура (глобула), образованная в пределах одной и той же поли-
пептидной цепи белка. Одна такая пептидная цепь может иметь два или больше
доменов. Домены соединены пептидными перемычками. Домены одной и той
же полипептидной цепи могут отличаться по структуре и функциям, например
могут связываться с различными веществами (лигандами). Такие белки называ-
ются многофункциональными.
Денатурация белка —
это нарушение его пространственной структуры. Бел-
ковая молекула имеет нативную — энергетически более выгодную (функцио-
нальную) конформацию благодаря наличию большого числа слабых связей и
быстро денатурирует при изменении условий среды. Изменение температуры,
ионной силы, рН, а также обработка органическими или некоторыми дестаби-
лизирующими агентами может привести к нарушению нативной конформации.
Денатурирующие вещества образуют связи с аминогруппами или карбонильны-
ми группами пептидного остова или некоторыми боковыми радикалами амино-
S S Cys
Cys
O H O C
NH
2
Ser
Gln
C O
O
H
3
N
Glu
Lys
Phe
CH
CH
3
H
3
C
CH
2
HC
CH
3
CH
3
Val
Leu
дисульфидные связи
водородные связи
ионные связи
гидрофобные взаимодействия
Б
(1)
(2)
(3)
(4)
А