Стр. 21 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Раздел 1.
Белки. Структура и функции
21
Рис. 1.13. Кривая насыщения кислородом
миоглобина и гемоглобина
Особенности функционирования олигомерных белков.
Олигомерные белки
способны взаимодействовать с несколькими лигандами в центрах, удаленных
от активного центра. Такие
центры называются аллостерическими,
а лиганды,
способные с ними взаимодействовать,
аллостерическими лигандами.
Связыва-
ние одного протомера с лигандом изменяет конформацию этого протомера, а
также всего олигомера (
кооперативный эффект
) и, кроме того, сродство к дру-
гим лигандам. Таким образом, функциональная активность олигомерных бел-
ков может регулироваться аллостерическими лигандами.
Особенности функционирования олигомерных белков можно рассмот-
реть на примере двух родственных гемопротеинов: миоглобина и гемоглобина
(рис. 1.12). Миоглобин — мономер (состоит из одной полипептидной цепи), ос-
новная его функция — запасание кислорода в тканях. Имея высокое сродство
к кислороду, миоглобин легко присоединяет его и отдает митохондриям только
при интенсивной мышечной работе, когда парциальное давление кислорода па-
дает ниже 10 мм рт.ст. Гемоглобин — тетрамер (состоит из четырех протомеров).
Основная функция гемоглобина — транспорт кислорода от легких к тканям. В
легких, где парциальное давление кислорода высокое, гемоглобин взаимодей-
ствует с четырьмя молекулами кислорода. Транспорт кислорода из капилляров в
ткани происходит в результате снижения парциального давления О
2
и сродства
оксигенированного гемоглобина к кислороду. На рис. 1.13 приведены данные о
способности миоглобина и гемоглобина связывать кислород.