Стр. 25 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Раздел 1.
Белки. Структура и функции
25
Протонирование гемоглобина изменяет конформацию и снижает его сродство
к О
2
, тем самым способствуя поступлению кислорода в ткани.
После освобождения кислорода в ткани эритроциты с током венозной крови
попадают в капилляры легких, где происходят превращения, противополож-
ные тем, которые протекали в тканях (рис. 1.17). В легких дезоксигемоглобин
насыщается кислородом, что приводит к уменьшению сродства гемоглобина к
протонам. Освобождающиеся Н
+
нейтрализуют НСО
3
-
с образованием Н
2
СО
3
,
которая расщепляется карбангидразой на СО
2
и Н
2
О. Образующийся СО
2
уда-
ляется с выдыхаемым воздухом.
Равновесие реакции СО
2
+ Н
2
О
→←
Н
2
СО
3
→←
Н
+
+ НСО
3
-
смещается влево в
капиллярах легких и вправо в капиллярах тканей.
Повышение сродства гемоглобина к кислороду в легких и снижение этого
свойства гемоглобина в тканях обусловлены конформационными изменениями
в олигомерной молекуле Hb. Эти перестройки являются следствием связывания
молекулы Hb с лигандами — О
2
или Н
+
.
Регуляция сродства Hb к кислороду протонами называется эффектом Бора
(дат-
ский физиолог). Эффект Бора тесно связан с транспортом СО
2
. Из вышеизло-
женного можно сделать вывод, что СО
2
вытесняет О
2
из Hb в тканях и обратное
явление наблюдается в легких.
Таким образом, продукты катаболизма органических веществ регулируют
количество освобождаемого гемоглобином О
2
. Чем интенсивнее катаболизм
веществ и выше концентрация ионов водорода и СО
2
, тем больше кислорода
освобождается в тканях из оксигемоглобина.
Из рассмотренных примеров следует заключить, что 2,3-БФГ и Н
+
, взаимо-
действующие с Hb в иных по сравнению с О
2
участках (аллостерических центрах),
вызывают значительные изменения в белковой молекуле, которые благодаря ко-
оперативному эффекту влияют на активность центров связывания Hb с О
2
.
Кооперативные изменения конформации олигомерных белков составляют
основу регуляции активности не только Hb, но и многих других белков.
1.6. Ингибиторы функций белков
Лиганд, взаимодействующий с белком и нарушающий его функцию, назы-
вают ингибитором. Ингибиторы могут взаимодействовать с белком в активном
центре или в другом, удаленном от активного центра участке. С активным цен-
тром белка взаимодействуют ингибиторы, по структуре похожие на специфи-
ческий лиганд. Такие ингибиторы конкурируют с естественным лигандом за
активный центр фермента.
Примером структурного аналога естественного лиганда может быть веще-
ство дитилин. Это вещество применяют в медицине как миорелаксант для рас-