Стр. 30 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Биологическая химия
30
Такие нарушения почти всегда проявляются как болезни (энзимопатии). По-
вреждения ферментов бывают двух типов: наследственные дефекты строения
ферментов и повреждения, вызванные попадающими в организм токсически-
ми веществами или другими внешними воздействиями.
Таблица 2.1
Классы ферментов
Класс
Тип катализируемой реакции
Оксидоредуктазы Окислительно-восстановительные реакции
Трансферазы
Перенос отдельных групп атомов от донорной молекулы к
акцепторной молекуле
Гидролазы
Гидролитическое (с участием воды) расщепление свя-
зей
Лиазы
Расщепление не гидролитическим путем связей С-С, отще-
пление малых молекул (Н
2
О, Н
2
S) с образованием двойной
связи или их присоединение по двойной связи
Изомеразы
Взаимопревращение различных изомеров
Лигазы (синтетазы) Взаимодействие двух различных соединений с образо-
ванием более сложного вещества (используется энергия
АТР)
2.1. Кофакторы ферментов
Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причем каждый фермент
выполняет специфическую функцию, обусловленную присущей ему глобу-
лярной структурой. Однако активность многих ферментов проявляется толь-
ко в присутствии небелковых соединений, называемых
кофакторами.
Моле-
кулярный комплекс белковой части —
апофермента
и кофактора называется
холоферментом.
Роль кофактора могут выполнять
ионы металлов
(Zn
2+
, Mg
2+
,
Mn
2+
, Fe
2+
, Cu
2+
, K
+
, Na
+
) или различные по структуре
органические соедине-
ния.
Органические кофакторы обычно называют
коферментами
(см. табл. 2.2),
большинство из них являются производными витаминов. Тип связи между
ферментом и коферментом может быть различным. Иногда связь слабая и
возникает только во время протекания реакции. В других случаях кофактор и
фермент связаны прочно за счет ковалентных связей. В последнем случае не-
белковую часть фермента называют
простетической
группой.