Стр. 35 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Раздел 1.
Белки. Структура и функции
35
2
Ф рменты
ионизации ионогенных групп фермента и, следовательно, ведет к перерас-
пределению межрадикальных связей. Это изменяет конформацию фермента
и нарушает комплементарное соответствие активного центра и субстрата, что
ведет к снижению скорости реакции (рис. 2.3г).
Изменение температуры
вы-
зывает двоякий эффект: с одной стороны, при повышении температуры до
37–40
о
скорость ферментативной реакции увеличивается в связи с повышени-
ем кинетической энергии реагирующих молекул; с другой стороны, при тем-
пературе выше 40
о
начинается денатурация фермента (рис. 2.3в) и скорость
реакции снижается.
Специфичность действия ферментов.
Отличительной чертой ферментов от небел-
ковых катализаторов является специфичность их действия. Фермент из множества
веществ, имеющихся в клетке, выбирает и присоединяет только свой субстрат, так
как только этот субстрат по структуре комплементарен строению активного центра
фермента. В этом случае специфичность фермента называют субстратной. Разли-
чают абсолютную и групповую субстратную специфичность ферментов. Фермент
с
абсолютной специфичностью
катализирует превращение только одного субстрата.
Фермент с
групповой специфичностью
взаимодействует с похожими по строению ве-
ществами, катализируя однотипные превращения, проявляет более широкую суб-
стратную специфичность. Например, фермент липаза в жирах расщепляет связи
между глицеролом и различными жирными кислотами.
Кроме того, один и тот же субстрат может подвергаться различного типа пре-
вращениям с образованием разных продуктов. В этом случае каждый путь превра-
щения субстрата катализирует отдельный фермент. Такого типа специфичность
называется
специфичностью путей превращения.
Например, гистидин может быть
субстратом двух ферментов (эти ферменты имеют одинаковую субстратную спец-
ифичность), но один фермент — гистидаза — катализирует отщепление от гисти-
дина аминогруппы, а другой — гистидиндекарбоксилаза — отщепление группы
СО
2
. Таким образом, гистидин включается в два разных пути превращений.
2.3. Кинетика ферментативных реакций
Кинетика ферментативных реакций — это раздел энзимологии, изучающий
зависимость скоростей реакций, катализируемых ферментами, от различных
факторов.
Скорость ферментативных реакций (V) измеряют по убыли субстрата (S) или
приросту продукта (P) за единицу времени. Изменение скорости ферментатив-
ной реакции находится в прямой пропорциональной зависимости от изменения
концентрации фермента при насыщающей концентрации субстрата (рис. 2.3а).