Стр. 36 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Биологическая химия
36
Если концентрация фермента постоянна, то зависимость скорости реакции
от концентрации субстрата на графике имеет вид гиперболы (рис. 2.3б) и на-
поминает кривую насыщения белка лигандом. При определенной концентра-
ции субстрата (разной для различных ферментов), когда все молекулы фермен-
та включены в фермент-субстратный комплекс, скорость реакции становится
максимальной — Vмакс. Vмакс. достигается при полном насыщении активных
центров фермента молекулами субстрата.
Концентрацию субстрата, при которой достигается скорость реакции, рав-
ная половине Vмакс., называют
константой Михаэлиса — Км
Км и Vмакс. — важные характеристики фермента.
Vмакс. постоянная для каждого фермента и характеризует эффективность его
действия.
Км
различается для разных ферментов и характеризует сродство фермента по
отношению к субстрату.
При оценке сродства фермента к субстрату следует помнить, что чем ниже
Км, тем быстрее и предпочтительнее субстрат связывается с ферментом, т.е. тем
выше его сродство к данному субстрату.
Рис. 2.3. Зависимость скорости реакции от концентрации
фермента (а), концентрации субстрата (б),
от температуры (в), pH (г)