Стр. 43 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Раздел 1.
Белки. Структура и функции
43
2
Ф рменты
Рис. 2.12. Метаболическая цепь:
А, В, С, D — метаболиты,
Е
1
,-Е
2
,-Е
3
,-Е
4
—ферменты
В каждой метаболической цепи есть один или несколько ферментов, кото-
рые определяют скорость всей цепи реакций. Они называются регуляторными
ферментами.
Существует несколько способов регуляции действия ферментов:
изменение активности фермента при его постоянной концентрации;
изменение концентрации фермента обычно в результате ускорения (ин-
дукции) или торможения (репрессии) синтеза фермента. В настоящем
разделе будет рассмотрен только первый способ регуляции, а второй — в
разделе 3.
Регуляция активности ферментов
Рассмотрим основные способы регуляции активности ферментов.
1. Аллостерическая регуляция.
Фермент может изменять активность в результате
нековалентного взаимодействия с эффекторами. Связывание с эффекторомпроис-
ходит в участке, пространственно удаленном от активного (каталитического) цен-
тра, и вызывает конформационные изменения в молекуле белка, а следовательно,
и в каталитическом центре. Эти изменения могут увеличивать активность фермен-
та, эффектор является активатором, или, наоборот, уменьшать. В последнем случае
эффектор играет роль ингибитора.
«Сообщение» о присоединении аллостерического активатора передает-
ся посредством конформационных изменений каталитической субъедини-
це, которая становится комплементарной субстрату, и фермент «включается»
(рис. 2.14). При удалении активатора фермент вновь переходит в неактивную
форму и «выключается». Аллостерическая регуляция является основным спо-
собом регуляции метаболических путей.
2. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилиро-
вания.
При этом способе регуляции фермент изменяет активность в результате ко-
валентной модификации (рис. 2.14).