Стр. 44 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Биологическая химия
44
Рис. 2.14. Регуляция активности липазы
Рис. 2.13. Аллостерическая активация фермента
В данном случае фосфатная группа ОРО
3
2-
присоединяется к гидроксильным
группам в остатках серина, треонина или тирозина. В зависимости от природы
фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактиви-
ровать. Реакция присоединения фосфатной группы и ее отщепление катализи-
руют специальные ферменты — протеинкиназы и протеинфосфатазы.
3. Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном фер-
менте.
Этот процесс иногда начинается с ковалентной или нековалентной модифи-
кации одной из субъединиц. Например, фермент протеинкиназа в неактивной
форме является тетрамером R
2
C
2
, состоящим из двух регуляторных (R) и двух
каталитических (С) протомеров. Активная протеинкиназа представлена субъ-
единицей С, для освобождения которой необходима диссоциация комплекса.
Активация фермента происходит при участии молекул AMФ (циклической аде-
нозин монофосфорной кислоты), которые присоединяются к субъединицам R