Стр. 88 - biohimia

Упрощенная HTML-версия

Биологическая химия
88
ется два разных аллеля одного гена, то говорят о
гетерозиготном наследовании
этого гена. В популяции людей может существовать огромное множество ва-
риантов одного аллеля, хотя каждый отдельный человек наследует только два.
Белковые продукты, образующиеся при экспрессии вариантов одного и того же
гена, называют
полиморфами.
Полиморфные белки могут различаться по функ-
циональной активности. Появление вариантов с сильносниженной функцио-
нальной активностью или полностью неактивных приводит к развитию
наслед-
ственных болезней.
Так, дефект в структуре гена гистидазы, катализирующей
дезаминирование гистидина, вызывает накопление этой аминокислоты в крови
и развитие наследственной патологии —
гистидинемии,
которая проявляется
нарушениями в умственном и физическом развитии детей. Низкая активность
любого из ферментов, участвующих в синтезе мочевины, сопровождается сим-
птомами накопления аммиака в организме —
гипераммониемией.
Мутации в копиях генов, изменение положения генов в хромосоме за счет
рекомбинаций приводят к появлению новых генов, которые кодируют белки,
родственные исходному, но отличающиеся от него определенными свойствами.
Так возникли
семейства родственных белков,
например миоглобин и протоме-
ры гемоглобина, группа протеолитических ферментов (трипсин, химотрипсин,
плазмин, тромбин и др.).
3.9. Образование белков иммунной системы
Иммунная система человека включает молекулы и клетки, ответственные за
защитные свойства организма. Они способны распознавать и уничтожать чу-
жеродные макромолекулы, паразитарные организмы и мутантные клетки. Осо-
бенно разнообразно семейство иммуноглобулинов. Так, в организме каждого
человека образуется около десяти миллионов (10
7
) различных антител, коли-
чества значительно большего, чем все остальные существующие белки. Моно-
меры антител — доменные белки, состоят из двух идентичных
легких
(L) и двух
идентичных
тяжелых
(Н) цепей, соединенных между собой дисульфидными
связями. Они имеют Y-образную форму. Легкие цепи включают два домена:
один
вариабельный
(V
L
) и один
константный
L
), а тяжелые: один вариабель-
ный (V
Н
) и три-четыре константных (С
Н
). Разнообразие антител определяют
вариабельные области, расположенные на N-конце полипептидных цепей
и формирующие активные центры этих молекул. По различиям первичной
структуры С-доменов легкие цепи принадлежат двум типам:
κ
и
λ
, а на осно-
вании различий в структуре константных областей Н-цепей, входящих в моно-
меры, все иммуноглобулины делят на пять классов (табл. 3.4).