Стр. 16 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
образуя остов пептидной цепи:
R
R
R
R
I
l
l
I
H2N - C H - CO—N H - C H - CO—N H - C H - CO— . . .—N H - C H - COOH
Этот пептидный остов — структура, свойственная всем белкам. В каждом пеп­
тиде один из двух концевых аминокислотных остатков имеет свободную а-аминог-
руппу (N-концевая аминокислота), а другой — свободную а-карбоксильную груп­
пу (С-концевая аминокислота). Структуру пептидов принято изображать, начиная
с N-концевой аминокислоты; с нее же начинается нумерация аминокислотных ос­
татков. При этом аминокислотные остатки обозначаются символами. Например:
A Ia-Tуг-Leu -Ser Tуг ... Cys
1 2
3
4
5
п
Эта запись изображает пептид, в котором свободная а-аминогруппа принадле­
жит остатку аланина (N-конец), а свободная а-карбоксильная группа — остатку
цистеина (С-конец). При чтении такой записи окончания названий всех амино­
кислот, за исключением последней, изменяются на
-ил.
Например, название три-
пептида A la-Tyr-Leu читается так: алапил-тирозил-лейцин.
Специфические особенности разных пептидов и белков определяются длиной
пептидной цепи (соответственно, и молекулярной массой), различиями амино­
кислотного состава и порядком чередования аминокислотных остатков (т. е. ра­
дикалов R пептидного остова).
Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, ко­
леблется в широких пределах — от двух (дипептиды) до сотен, а иногда и до ты­
сяч аминокислотных остатков. Например, пептидная цепь фибронектина (один
из белков базальных мембран) содержит около 1700 аминокислотных остатков.
Собственно белками называют полипептиды из двух-трех десятков аминокислот
или более.
Аминокислотный состав индивидуальных белков
Даже при одинаковой длине пептиды являются разными веществами, если они
различаются по аминокислотному составу. Например, сравним два декапептида:
каллидин и ангиотензин I:
Lys-A rg -P ro -P ro -G ly -Phe-Ser-P ro -Phe-A rg
A sp -A rg -V a l-Ty r-Ile-H is-P ro -Phe-H is-Leu
каллидин
ангиотензин I
В первом из них есть остатки лизина, глицина и серина, которых нет во вто­
ром. В то же время во втором есть остатки изолейцина, аспарагиповой кислоты
и тирозина, которых нет в первом. Эти два вещества существенно различаются
по химическим свойствам и разительно — по биологическим свойствам: калли­
дин — это гормон местного действия, регулирующий тонус кровеносных сосу­
дов и проницаемость капилляров, а ангиотензин I физиологически нейтрален,