Стр. 19 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

2 4
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
построен из остатков глицина, около
х/
приходится на остатки пролина и оксип-
ролина. В хромосомах содержатся белки гистоны, примерно на
х/
построенные
из остатков лизина и аргинина.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ
Первичной структурой называют порядок чередования (последовательность)
аминокислотных остатков в белке. Даже идентичные по длине и аминокислотно­
му составу пептиды могут быть разными веществами. Например, из двух амино­
кислот — аланина и тирозина — можно построить два пептида: Ala-Tyr и Tyr-Ala.
Из трех аминокислот можно получить шесть различных по первичной структуре
трипептидов. Число изомеров полипептида, построенного из
п
разных аминокис­
лот, равно числу перестановок из
п
элементов, т. е.
nl
При
п
= 20 число возмож­
ных изомеров равно 2«1018. Если учесть, что в составе пептидной цепи каждая из
аминокислот может встречаться больше одного раза, то число изомеров становит­
ся невообразимым. Возможность составления разных белков из аминокислот так
же неисчерпаема, как возможность составления разных фраз из букв алфавита.
Однако в живой природе реализуются не все эти возможности. В организме чело­
века, по приближенным оценкам, имеется около 50 ООО разных белков.
Первичную структуру белка можно изучать с помощью фенилтиогидантоино-
вого метода. Он основан на реакции фенилизотиоцианата (ФИТЦ) с а-аминокис-
лотами, в которой образуются фенилтиогидантоины аминокислот (ФТГ-амино-
кислоты, рис. 1.6).
R
H
ОН
ФИТЦ
а-аминокислота
ФТГ-аминокислота
Рис. 1.6.
Реакция фенилизотиоцианата с а-аминокислотами
Фенилизотиоцианат реагирует не только со свободными аминокислотами, но и
с N-концевой аминокислотой пептидов, отщепляя ее от пептида. Если, например,
анализируют тетрапептид к—I—т —п, то реакция проходит следующим образом:
ФИТЦ + к—I—m—п - ФТГ-к + l -m -n .
После реакции выделяют ФТГ—к и идентифицируют его; допустим, он ока­
зался ф енилтиогидантоином аланина. Теперь мы можем записать последова­
тельность исследуемого тетрапептида так: A la -1—т —п. Затем таким же образом
исследуют оставшийся после первой реакции трипептид I—m—п и узнают второй
аминокислотный остаток, и т. д. Созданы автоматические приборы — секвенато-
ры, позволяющие с использованием этой реакции изучать первичную структуру