Стр. 21 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
карбоксильной группой метионина и аминогруппой любой другой аминокислоты.
При обработке бромцианом в молекуле белка разрушаются все такие связи и об­
разуется соответствующее число фрагментов. Для фрагментирования применяют
также некоторые ферменты , избирательно гидролизующие определенные пеп­
тидные связи.
На рис. 1.7 представлена первичная структура белка (фермента) аспартатами-
нотрансферазы, выясненная в лабораториях Ю. А. Овчинникова и А. Е. Браунш-
тейна.
Даже небольшие изменения первичной структуры могут значительно изме­
нять свойства белка. В эритроцитах здоровых людей содержится гемоглобин А
(HbA), в котором есть фрагмент с такой последовательностью аминокислот:
Val -H is-Leu-T hr-P ro-G Iu-Glu-Ly s -S e r- ...
1 2
3
4
5
6
7
8
9
Небольшая часть людей имеет врожденную аномалию структуры гемоглобина:
их эритроциты содержат HbS, который в шестом положении вместо глутамино­
вой кислоты содержит валин. Такой гемоглобин существенно отличается по фи­
зико-химическим и биологическим свойствам от нормального; дети, родившиеся
с этой аномалией, в раннем возрасте погибают от серповидноклеточной анемии
(подробнее об этой болезни см. в гл. 5).
С другой стороны, возможны варианты первичной структуры белка, никак не
сказывающиеся на его функциональных свойствах. Например, HbC представляет
собой вариант HbA, содержащий в шестом положении лизин вместо глутамино­
вой кислоты; HbC почти не отличается по свойствам от HbA, и люди, имеющие в
эритроцитах HbC, практически здоровы.
КОНФОРМАЦИЯ ПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ В БЕЛКАХ
Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутрицепочеч-
ных взаимодействий она приобретает определенную пространственную структу­
ру (конформацию). Основным методом изучения трехмерной структуры белков
служит рентгеноструктурный анализ. Он осно­
ван на дифракции и интерференции рентгено­
вских лучей, проходящих через кристалл изуча­
емого вещества. Молекулы, а следовательно, и
атомы, входящие в эти молекулы, в кристалле
занимают фиксированное положение. Рентге­
новы лучи при прохождении через кристалл по­
глощаются электронами, которые сами стано­
вятся вторичными излучателями. Вторичные
лучи испускаются равномерно по всем направле­
ниям, но в некоторых направлениях происхо­
дит их усиление в результате интерференции.
На фотопленке, помещенной за кристаллом,
после проявления обнаруживается засвеченное
пятно в центре от пучка нерассеянных лучей,
. . . •
.
,
. . ■■■« ; ; « • • • . .
Рис. 1.8.
Рентгенограмма
аспартатаминотрансферазы