Стр. 22 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
2 7
вокруг которого в определенном порядке располагается много других засвеченных
пятен разной интенсивности (рис. 1.8). Расположение и интенсивность этих пя­
тен зависят от распределения скоплений электронов в кристалле. Поскольку скоп­
ления электронов имеются в атомах, то можно сказать, что расположение пятен
определяется расположением атомов в анализируемом кристалле. С помощью се­
рии таких рентгенограмм можно рассчитать положение каждого атома в кристал­
ле, а следовательно, и пространственное расположение аминокислотных остатков
в молекуле белка (рис. 1.9).
Рис. 1.9.
Пространственная структура миоглобина (диск — гем).
Указаны номера каждого десятого аминокислотного остатка
В белках различают два уровня конформации пептидных цепей — вторичную
и третичную структуры.
Вторичная структура белков
Вторичная структура белков обусловлена прежде всего свойствами пептидного
остова. Карбонильная группа и NH-группа способны образовывать водородную
связь между собой:
I
I
C = O - H N
I
I
Минимуму свободной энергии соответствует такое состояние пептида, когда
все эти группы связаны водородной связью. Иначе говоря, пептид стремится при­
нять конформацию с максимумом водородных связей. С другой стороны, возмож­
ности пространственной укладки пептидной цепи ограничиваются тем, что пеп­
тидная связь имеет частично двойной характер, и поэтому вращение вокруг нее
невозможно. Атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают транспо­
ложение. Напротив, вокруг обеих связей группы —C H - пептидного остова воз­
можно свободное вращение (рис. 1.10).