Стр. 23 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

2 8
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
H H O
K l
I
Ii
Ii
/ \
O R H
Рис. 1.10.
Свойства пептидной группы
Вследствие этих ограничений при образовании водородных связей пептидная
цепь принимает не произвольную, а строго определенную конформацию.
Известны три основных типа вторичной структуры пептидных цепей: а-спи-
раль, P-структура (складчатый слой, складчатый листок) и беспорядочный клубок.
а-спираль
В а-спирали NH-rpymia данного остатка аминокис­
лоты взаимодействует с СО-группой четвертого от
него остатка. В результате пептидный остов обра­
зует спираль, на каждый виток которой приходит­
ся 3,6 аминокислотного остатка. Водородные свя­
зи ориентированы вдоль оси спирали, соединяя ее
витки (рис. 1.11).
P
-структура
В P-структуре (синоним — складчатый слой) сег­
менты пептидной цепи располагаются параллель­
но или антипараллельно друг другу в один слой,
образуя фигуру, подобную листу, сложенному гар­
мошкой (рис. 1.12). Слой может быть образован
двумя или большим количеством пептидных це­
пей; смежные сегменты цепи в слое могут быть
ориентированы N-концами в одну сторону (парал­
лельно) или в противоположные стороны (анти­
параллельно).
Как уже отмечено, вторичная структура белков
определяется прежде всего свойствами пептидного
остова. Однако ее образование зависит и от ради­
калов аминокислот. Аминокислоты различаются по
способности участвовать в образовании а-спиралей
или P-структур. Пептидная связь, образуемая ими-
ногруппой пролина, отличается от других пептид­
ных связей тем, что у атома азота пептидной груп­
пы нет атома водорода (рис. 1.13). Следовательно,
не может быть водородной связи, необходимой для
образования вторичной структуры.
Редко встречаются в составе а-спиралей аспа­
рагин, тирозин , глицин; в составе Р-структур —
Пептидный
остов
Рис. 1.11.
Строение а-спирали