Упрощенная HTML-версия
3 4
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Доменная структура белков
Длинные полипептидные цепи (длиной около 200 аминокислотных остатков или
больше) обычно имеют доменную пространственную структуру. Доменом называ
ют часть пептидной цепи, образующей как бы самостоятельную глобулу, причем
на одной пептидной цепи может быть два или больше доменов. Домены в одном
белке могут быть одинаковыми или различными как по структуре, так и по функ
ции. Часто домен по своей структуре и свойствам сходен с отдельным глобуляр
ным белком. На рис. 1.17,
б
представлена молекула, в которой два крупных, четко
различимых домена.
Супервторичные структуры белков
Нередко в белках, различающихся по структуре и функции, встречаются однотип
ные сочетания а- и P-структур (структурные мотивы), обозначаемые как супервто-
ричная структура. На рис. 1.18,
а
представлен домен молекулы фермента пируват-
киназы, имеющий супервторичную структуру типа бочонка (она есть и в некоторых
других белках). В этом домене 8 а-спиральных участков образуют «бочонок», внут
ри которого находятся 8 Р-структурных участков. Многие ферменты содержат до
мен, в центре которого расположены Р-структурные участки в виде скрученного
листа, и а-спирали, расположенные по периферии домена (рис. 1.18,
6).
Характер
ные супервторичные структуры имеются в белках, связывающихся с ДНК (см. гл. 4).
Рис. 1.18.
Супервторичная структура:
а — структура типа бочонка в одном из доменов пируваткиназы;
б
— скрученный p-слой и а-спирали,
расположенные по периферии
Изменения конформации белковых молекул
Белковая глобула не является абсолютно жесткой структурой: в известных преде
лах возможны обратимые перемещения частей пептидной цепи относительно
друг друга с разрывом небольшого числа слабых связей и образованием новых.
Молекула в растворе как бы пульсирует в разных своих частях. Эти изменения
можно рассматривать как тепловое (броуновское) движение отдельных участ
ков пептидной цепи. Они не нарушают основного плана конформации молекулы,