Стр. 30 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
3 5
подобно тому, как тепловые колебания атомов в крис­
талле не изменяют структуру кристалла, если темпера­
тура не настолько велика, что наступает плавление.
Небольшие изменения конформации белковых мо­
лекул происходят и при взаимодействии их с другими
молекулами. Например, конформация гемоглобина с
присоединенным к нему кислородом немного отлича­
ется от конформации гемоглобина в отсутствие кисло­
рода. Поскольку в глобуле аминокислоты связаны друг
с другом как пептидными связями, так и множеством
Рис. 1.19.
Кооперативное
других связей, белковая молекула обладает коопера-
изменение формы мяча
тивными свойствами, т. е. отвечает на воздействие как
единое целое: изменение в одной части молекулы приводит к изменениям во всех
других частях. Это можно сравнить с изменением формы резинового мяча при на­
давливании на него в одном месте (рис. 1.19). Конформационные изменения бел­
ков имеют важное значение при их функционировании в живой клетке.
Денатурация белков
При разрыве большого числа связей, стабилизирующих пространственную струк­
туру белковой молекулы, упорядоченная, уникальная для каждого белка конфор­
мация пептидной цепи нарушается, и молекула целиком или в значительной части
принимает форму случайного беспорядочного клубка (случайного в том смысле,
что каждая молекула данного индивиду­
ального белка по конформации может
отличаться от всех других молекул).
Такое изменение белка называют де­
натурацией (рис. 1.20). Денатурацию
можно вызвать нагреванием до 60-80 0C
или действием других агентов, разруша­
ющих нековалентные связи в белках. Де­
натурация происходит на поверхности
раздела фаз, в кислых или, наоборот,
щелочных средах, при действии ряда
органических соединений — спиртов,
фенолов и др.; часто для денатурации
применяют мочевину или гуанидинхло-
рид. Эти вещества образуют слабые свя­
зи (водородные, ионные, гидрофобные)
с аминогруппами или карбонильными
группами пептидного остова и с некото­
рыми группами радикалов аминокислот,
подменяя собственные внутримолеку­
лярные водородные связи в белке, вслед­
ствие чего вторичная и третичная струк­
туры изменяются.
Рис. 1.20.
Денатурация
и ренативация белков:
1
— нативный белок;
2
— при нагревании внут-
рицепочечные слабые связи разрываются;
3
— при быстром охлаждении образуются в
произвольном порядке как внутрмцепочечные,
так и межцепочечные связи; 4 — при медлен­
ном охлаждении возможна ренативация белка