Стр. 33 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

3 8
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Три последние группы белков, указанные в табл. 1.5 (липопротеины, нуклеоп-
ротеины, некоторые протеогликаны), — это уже скорее не белки, а надмолекуляр­
ные структуры, органеллы, имеющие сложный состав и организацию.
Связи между пептидными цепями и простетической группой бывают как кова­
лентные, так и нековалентные. Например, фосфопротеины содержат фосфатные
остатки, соединенные сложноэфирной связью с гидроксильными группами остат­
ков серина или треонина. Простетическая группа миоглобина и гемоглобина (гем)
соединена с белковой частью только нековалентными связями.
Сложный белок (холопротеин) может диссоциировать на белковую часть (апоп-
ротеин) и простетическую группу:
Холопротеин г± Апопротеин + Простетическая группа.
Часто равновесие этой реакции сильно смещено влево, особенно при нали­
чии ковалентных связей между пептидом и простетической группой. В других
случаях в равновесном состоянии могут преобладать продукты диссоциации холо-
протеина.
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ
Многие белки построены из двух или более пептидных цепей, соединенных неко­
валентными связями. Такие белки могут распадаться на составляющие их пептид­
ные цепи при сравнительно небольших изменениях среды, например при подкис-
лении, подщелачивании, добавлении гидрофобных веществ, охлаждении, а так­
же при действии денатурирующих агентов. Примером может служить основной
белок эритроцитов — гемоглобин (Hb). Он построен из четырех пептидных це­
пей — две цепи
а
и две цепи [3. Строение тетрамерного Hb представляют форму­
лой 2сс2|3. При указанных выше воздействиях тетрамерный гемоглобин диссоции­
рует сначала на димеры, а затем и на мономеры (протомеры):
2
а
2
р
а
(3
+ а р г ! а + р + а + р
Могут образоваться также димеры
а а
и (3(3. Димеры и протомеры называют
субъединицами белка; протомеры — это наименьшие субъединицы. Если из ра­
створа удалить агент, вызвавший диссоциацию, субъединицы вновь объединяют­
ся в тетрамерную молекулу, т. е. происходит самосборка молекул гемоглобина.
Белки, молекулы которых, подобно гемоглобину, построены из нескольких
полипептидных цепей (по существу, из нескольких белков меньшего размера),
называют олигомерными белками. Количество протомеров, способ их соедине­
ния и пространственной укладки относительно друг друга называют четвертич­
ной структурой белка.
Белки с молекулярной массой больше 50 ООО почти всегда являются олиго­
мерными. Число протомеров в олигомерных белках чаще всего лежит в преде­
лах десяти, но может быть и гораздо большим; наиболее часто встречаются ди­
меры и тетрамеры . Протомеры могут быть как идентичными, так и разными
(табл. 1.6). Равновесие диссоциации некоторых олигомерных белков в условиях
клетки таково, что в клетке существуют олигомер и его субъединицы в сравнимых