Стр. 36 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
В последующих главах описана самосборка более сложных структур — полифермен-
тных комплексов, рибосом (гл. 3), мембран (гл. 7).
Кооперативные изменения конформации протомеров
Олигомерные белки обладают особыми свойствами, которых нет у белков, не име­
ющих четвертичной структуры. Это можно увидеть, сравнивая белок мышц ми-
оглобин и белок эритроцитов гемоглобин. Вторичная и третичная структуры ми-
оглобина и протомеров гемоглобина очень
сходны (ср. рис. 1.9 и 1.22). Оба эти белка
являются гемопротеинами и выполняют в
организме сходные функции, в основе ко­
торых лежит способность обратимо свя­
зывать кислород. Простетическая группа
этих белков — гем — представляет собой
плоскую молекулу, содержащую четыре
пиррольных цикла и соединенный с ними
атом железа (рис. 1.24).
Пептидная цепь миоглобина содержит
153 аминокислотных остатка. Из них при­
мерно три четверти образуют восемь
а-спиральных участков, обозначаемых латинскими буквами от А до Н. Плоская
молекула гема расположена в углублении между спиралями E
h
F (рис. 1.25). Гем
соединяется с белковой частью (глобином) гидрофобными связями между пирроль-
ными циклами и гидрофобными радикалами аминокислот. Атом железа в молекуле
гема образует шесть координационных связей: четыре с атомами азота пиррольных
колец гема, одну с атомом азота имидазольного кольца гистидина, расположенно­
го в спирали F (проксимальный гистидин), и еще одну — с молекулой O 2. Спираль
E содержит также остаток гистидина, не связанный с гемом (дистальный гисти­
дин), но способствующий присоединению кислорода к иону железа.
Пиррольные кольца гема расположены в одной плоскости, в то время как
атом железа в дезоксигемоглобине несколько выступает из этой плоскости (на
CH = CH2CH3
C H = CH,
CH2 - C H , - COOH
CR, - CH, - COOH
Рис. 1.24.
Гем (ферропротопорфирин)
Рис. 1.25.
Кислород, связанный с гемом в молекуле миоглобина
и протомерах гемоглобина