Стр. 41 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Продолженние табл. 1.8
Размер, нм
Отношение короткой
OClI К Т-ППШОИ
Рибосома (80S)
23 (поперечник)
Плазматическая мембрана
8 (толщина)
Митохондрия из клеток печени 1500 (длина)
Эритроцит
8000 х 8000 х 1500
Гепатоцит
20 0 0 0 (поперечник)
“ В эри троц и тах 95 % сухой массы (около 30 % сы рой массы) приходится на гемоглобин;
каждый эри тр оц и т содержит около 280 млн молекул гемоглобина.
ИОНИЗАЦИЯ, ГИДРАТАЦИЯ И РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ
Радикалы лизина, аргинина, гистидина и дикарбоксильпых аминокислот содер­
жат группы, способные к ионизации. Кроме того, на концах пептидных цепей
имеются свободные а-аминогруппы и а-карбоксильные группы, которые тоже
ионизируются. Ионогенных групп в молекуле белка может быть 15-20 на каж­
дые 100 аминокислотных остатков. Таким образом, белки представляют собой
полиэлектролиты. Поскольку белки содержат как положительно, гак и отрица­
тельно заряженные группы, они являются амфолитами.
При подкислении раствора белка степень ионизации анионных групп снижа­
ется, а катионных — повышается; при подщелачивании происходят противопо­
ложные изменения. При определенном значении pH число положительно и от­
рицательно заряженных групп становится одинаковым; такое состояние называет­
ся изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение pH, при
котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектричес-
кой точкой и обозначают pi. Изоэлектрическая точка большинства белков лежит
в слабокислой зоне. Это связано с тем, что обычно в белках анионогенных амино­
кислот больше, чем катионогенных. Однако есть и щелочные белки, например
гистоны, входящие в состав хроматина и содержащие много лизина и аргинина.
Если белок не находится в изоэлектрическом состоянии, то в электрическом
поле молекулы белка будут перемещаться к катоду или аноду, в зависимости от
знака суммарного заряда, и со скоростью, пропорциональной величине суммар­
ного заряда (электрофорез). Этим методом можно разделять белки с различным
значением pi.
Полярные группы белков, как ионогенные, так и неионогенные (см. табл. 1.3),
способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связан­
ной с белком, достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных полярных групп
(а соответственно и связанной с ними воды) значительно больше на поверхнос­
ти белковой глобулы, чем в глубине, поэтому иногда говорят о «гидратной оболоч­
ке» белковой молекулы. Большинство белков имеет гидрофильную поверхность,
однако есть и гидрофобные белки, поверхность которых образована преимуще­
ственно гидрофобными радикалами аминокислот. Такие белки нерастворимы в
воде, но растворяются в липидах: гидрофобные радикалы аминокислот взаимо­
действуют с молекулами липидов (сольватируются). Гидрофобные белки встреча­
ются преимущественно в клеточных мембранах.