Стр. 42 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
Растворимость белка в воде зависит от количества гидрофильных групп, от
размеров и формы молекул, от величины суммарного заряда. В изоэлектричес-
ком состоянии растворимость белков обычно снижена, поскольку отсутствует
электростатическое отталкивание между молекулами, и они склонны образовы­
вать многомолекулярные агрегаты, не способные удерживаться в растворе.
Растворимость белков зависит также от наличия других растворенных веществ.
Например, некоторые белки не растворяются в дистиллированной воде, но ра­
створяются в присутствии небольших концентраций нейтральных солей. При
высоких концентрациях нейтральных солей белки выпадают в осадок, причем для
осаждения (высаливания) разных белков требуются разные концентрации соли.
Следовательно, этим способом можно фракционировать белки. Чаще всего для
разделения белков методом высаливания используют сульфат аммония. После уда­
ления соли (например, путем диализа) осажденный белок вновь растворяется: при
этом сохраняются его нативные свойства.
Растворимость белков снижается и при денатурации. Денатурацией нередко
пользуются для удаления белков из растворов.
В клетке одни белки находятся в растворенном состоянии в цитозоле, другие
входят в состав клеточных структур — мембран, рибосом, микротрубочек, фиб­
рилл и др. Содержание белков в цитозоле равно примерно 20 %, в плазме крови
7-9 %.
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ
Характерная структурная особенность фибриллярных белков — вытянутая, ните­
видная форма молекул. Эти белки нерастворимы в воде и часто образуют много­
молекулярные нитевидные комплексы — фибриллы.
Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире жи­
вотных; в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг бел­
ков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена
(тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содер­
жит около JOOO аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав
коллагена: каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки
пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены все­
ми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содер­
жится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования
части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-
ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин.
Пептидные цепи коллагена представляют собой последовательность трипле­
тов Gly—X—Y, где X
h
Y могут быть любой аминокислотой; часто положение X за­
нимает пролин, а положение Y — гидроксипролин. Ниже представлен фрагмент
пептидной цепи коллагена (Нур — гидроксипролин):
Gly—Pro— Ser-I-Gly—Pro— Arg-+-Gly—Leu—Hyp-t-G ly—Pro—H yp—
— Gly — Ala— Hy p-i-Gly— Pro— G l n -t Gly — Phe— Gln-t-Gly— Pro— H yp—
I