Стр. 43 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

4 8
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Каждая из пептидных цепей коллагена имеет конформацию спирали, отлича­
ющейся от а-спирали; в молекуле коллагена все’три спирали, в свою очередь, пере­
виты друг с другом, образуя плотный жгут (рис. 1.28). Между спиралями за счет
пептидных групп образуются водородные связи (—С=0»»»Н—N—). Такие же водо­
родные связи имеются и внутри каждой цепи. Все три цепи молекулы коллагена
ориентированы параллельно, т. е. на одном конце коллагена имеются N-концы це­
пей, на другом — С-концы. Коллаген — сложный белок, гликопротеин: содержит
моносахаридные (галактозильные) и ди­
сахар идные (галактозилглюкозильные)
остатки, соединенные с гидроксильны­
ми группами некоторых остатков окси-
лизина. Молекулы коллагена, соединя­
ясь «бок о бок», образуют микрофиб ­
риллы (см. рис. 1.28); из микрофибрилл
формируются более толстые фибриллы,
а из них — волокна и пучки волокон. Свя­
зи между молекулами коллагена в фиб­
риллах ковалентные; они возникают за
счет взаимодействия оксилизиновых ос­
татков. В организме человека содержит­
ся не менее 19 разных типов коллагена.
Коллагеновые волокна вместе с другими полимерными веществами межклеточно­
го матрикса составляют основу соединительной ткани, обеспечивающую ее опор­
ную функцию (гл. 18).
Эпидермис кожи, волосы, ногти содержат фибриллярные белки кератины.
Пептидные цепи этих белков имеют конформацию а-спирали. В волосе три такие
цепи, скрученные в суперспираль, образуют первичный агрегат (протофибриллу).
Спиральный жгут из нескольких протофибрилл представляет собой микрофиб­
риллу, жгут из микрофибрилл — макрофибриллу. В целом получается структура
многожильного каната. В одном волосе содержатся сотни макрофибрилл, ориен­
тированных по длине волоса. Молекулы кератина в макрофибрилле соединены
друг с другом дисульфидными связями, что придает прочность и жесткость всей
структуре.
Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они не перевариваются в пище­
варительном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут слу­
жить пищей (однако некоторые виды членистоногих, например моль и др., при­
способились к питанию фибриллярными белками шерсти, кожи, перьев птиц).
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Нет сомнений, что белки выполняют в живой клетке наиболее разнообразные и
наиболее интересные функции. Как уже было отмечено, в организме человека
количество разных белков исчисляется десятками тысяч. Каждый белок имеет
уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную фун­
кцию, отличающуюся от функций всех других белков. Некоторые белки можно
объединить в группы по признаку сходства их функций:
^&5®SS5$8$S5889SS8SSSS5Sl^:
U_________________________ 4!
зш ь^
,
а
Рис. 1.28.
Строение молекулы коллагена
(а) и схема укладки молекул в коллагено­
вых фибриллах (б), объясняющая видимую
в микроскоп поперечную исчерченность
коллагеновых волокон