Стр. 44 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
4 9
1. Транспортные белки: гемоглобин, сывороточный альбумин, трансферрин и
др.; белки трансмембранного транспорта.
2. Ферменты.
3. Белки-регуляторы: белковые гормоны, белки, регулирующие действие ге­
нов, белковые ингибиторы и активаторы ферментов и других белков.
4. Структурные белки: белки нуклеосом, соединительной ткани, фибрин тром­
бов.
5. Защитные белки (иммуноглобулины).
6. Сократительные белки.
7. Белки, предназначенные для питания развивающегося зародыша (форма
запасания аминокислот): казеин молока, овальбумин яиц, запасные белки
семян растений.
Взаимодействие с лигандами
В основе функционирования любого белка лежит его способность к избиратель­
ному взаимодействию с каким-либо другим веществом — лигандом. Лигандом мо­
жет быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе
другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку на поверхности
белковой молекулы — центру связывания (активный центр). Специфичность вза­
имодействия (узнавания) чаще всего обеспечивается комплементарностью струк­
туры центра связывания структуре лиганда, подобно тому, как это происходит при
самосборке гемоглобина из протомеров. Иногда избирательность зависит в основ­
ном от реакционной способности атома, к которому непосредственно присоеди­
няется лиганд. Примером может служить присоединение кислорода к атому желе­
за в миоглобине или гемоглобине. Однако и в таких случаях избирательность в
значительной мере зависит от белковой части молекулы. Такой же атом железа (в
составе гема) в других белках — цитохромах — функционирует совершенно ина­
че: он служит переносчиком электронов, получая их от одних веществ и переда­
вая другим (при этом железо попеременно становится двух- или трехвалентным).
Связи между белком и лигандом могут быть как ковалентными, так и некова­
лентными.
Центр связывания иногда занимает небольшой участок поверхности белковой
молекулы (в гемоглобине центр связывания кислорода — это только область ато­
ма железа), иногда — значительную часть поверхности (например, контактные
поверхности протомеров гемоглобина).
На молекуле белка может быть один, два или больше активных центров, име­
ющих одинаковую или разную специфичность. Например, каждый протомер ге­
моглобина имеет три центра для связывания с тремя друг ими протомерами и один
центр для связывания гема. Тетрамерная молекула гемоглобина имеет четыре ак­
тивных центра (атомы железа) для связывания кислорода.
Активный центр формируется из аминокислотных остатков, зачастую отстоя­
щих далеко друг от друга в пептидной цепи. Собранными в одном месте они ока­
зываются в результате образования вторичной и третичной структуры. Поэтому
при денатурации белков активные центры разрушаются и биологическая актив­
ность утрачивается.