Стр. 46 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава I. Строение, свойства и функции белков
индивидуальных белков. Обычно в экс­
перименте невозможно измерить непос­
редственно концентрацию комплекса
Pb, поэтому измеряют изменение како­
го-либо свойства, например поглощения
света, вызванное образованием комплек­
са (AA). Поглощение пропорционально
изменению концентрации комплекса, по­
этому график зависимости поглощения
света от концентрации белка P в услови­
ях насыщающей концентрации лиганда
будет линейным (рис. 1.30). На основа­
нии графика можно сравнивать концен­
трации белка P в разных образцах: если,
например, в одном из них поглощение
равно 0,1, а в другом 0,3, то и концентра­
ция белка в первом образце в 3 раза меньше, чем во втором. Такой метод позволя­
ет измерить концентрацию определенного белка в сложной смеси, содержащей
много других белков, которые не связывают данный лиганд.
Рис. 1.30.
Изменение поглощения света,
отражающее концентрацию комплекса PL,
в зависимости от концентрации белка P
(концентрация лиганда L насыщающая)
Изофункциональные белки
Белок, выполняющий определенную функцию в живой клетке, может быть пред­
ставлен несколькими формами — изофункциональными белками, или изобелка­
ми. Например, в эритроцитах человека обнаружено несколько форм гемоглоби­
на: у взрослого человека преобладающими формами являются HbA, на долю кото­
рого приходится 96 % всего гемоглобина, HbF и HbAi (примерно по 2 % каждого).
Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из разного набо­
ра протомеров а , (3,
7
и 8: формула HbA — 2а2р, HbF — 2ау, HbA2— 2а25. Общим
для всех гемоглобинов является наличие а-протомеров. Разные протомеры сход­
ны между собой по первичной структуре, и очень большое сходство между про го­
мерами наблюдается по вторичной и третичной структурам. Все формы гемогло­
бинов выполняют одинаковую функцию — присоединяют кислород в легких и пе­
редают его в клетки тканей. Однако в какой-то мере по функциональным свойствам
формы гемоглобинов различаются. Например, HbF имеет большее сродство к кис­
лороду', чем HbA, и может отнимать кислород от HbA:
НЬА .02+ HbF -> HbA + HbF^O2
HbF характерен для эмбриональной стадии развития человека (фетальный
гемоглобин); лишь в последние недели беременности и первые недели после
рождения он постепенно заменяется на HbA. Кровь плода и матери не смешива­
ется; снабжение плода кислородом обеспечивается за счет диффузии кислорода
из кровеносных сосудов матери в кровеносные сосуды плода в плаценте. Более
высокое сродство фетального гемоглобина к кислороду делает возможной диф­
фузию при меньшем градиенте концентраций кислорода между сосудами мате­
ри и плода.