Стр. 59 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

6 4
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Рис. 2.1.
Изменения энергии Гиббса в процессе реакции:
1
— исходное состояние; переходное состояние некатализируемой (2) и катализируемой (3) реак­
ций;
4
— конечное состояние обеих систем; энергия активации некатализируемой (5) и катализируе­
мой (6) реакций; 7 — конечное изменение свободной энергии обеих систем
Энергия активации быстро протекающих катализируемых реакций ниже, чем
энергия активации соответствующих некатализируемых реакций. На этом осно­
вании часто говорят, что катализатор снижает энергию активации реакции. Од­
нако надо помнить, что катализируемая реакция — это другая реакция, и было бы
точнее говорить, что в присутствии катализатора реакцию с высокой энергией
активации заменяет реакция с низкой энергией активации.
Ферменты — это белки, и, подобно всем белкам, они могут избирательно при­
соединять определенные вещества — лиганды. Однако в отличие от прочих бел­
ков фермент катализирует химическое превращение лиганда. Лиганд, подверга­
ющийся химическому превращению, называют субстратом фермента; продукты
реакции освобождаются в раствор. Учение о ферментах (энзимология) традици­
онно занимает одно из ведущих мест в биохимии. Это объясняется той важной
ролью, которую играют ферменты: любые химические превращения веществ в
организме происходят при их участии. Однако есть и другая причина особого
внимания к ферментам, не связанная с их биологической ролью. Дело в том, что
ферменты, в отличие от большинства других белков, сравнительно легко обнару­
живать и измерять их количество по катализируемой ими реакции. Многие свой­
ства, характерные для всех белков, вначале были изучены на ферментах. Такие
понятия, как активный центр, ингибиторы, изоферменты (изобелки), аллостери-
ческая регуляция, возникли и сложились в энзимологии, и лишь позднее они рас­
пространились на другие белки.
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
Наиболее характерная черта, отличающая ферменты от других катализаторов —
высокая специфичность их действия. Активный центр ферментов, как и других
белков, образован боковыми группами аминокислотных остатков пептидной
цепи. Строение активных центров ферментов, катализирующих разные реакции,
различно. Структура активного центра фермента комплементарна структуре его
субстрата, вследствие чего данный фермент из множества веществ, имеющихся в