Стр. 65 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Таблица 2.2.
Важнейшие коферменты и витамины, входящие в их состав
К оф ерм ент
О сяо вно а ф ункция
Нш ам и н
Коферменты дегидрогеназ:
Перенос водорода
НАД, HАДФ
Никотиновая кислота
ФАД, ФМН
Витамин B2 (рибофлавин)
KoQ (кофермент Q)
Tиаминпирофосфат
Декарбоксилирование
а-кетокислот
Витамин B 1(тиамин)
Коферемнт ацилирования (KoA) Перенос ацильных групп
Пантотеновая кислота
Тетрагидрофолиевая кислота
Перенос одноуглеродных групп Фолиевая кислота
Пиридоксальфосфат
Перенос аминогрупп
Витамин B6 (пиридоксин)
Биотин
Перенос CO2
Биотин
Гем
Перенос электронов
Кобаламины
Перенос алкильных групп
Витамин Bi2
Фермент, содержащий кофермент, называют холоферментом, а белковую часть
такого фермента — апоферментом. Реакция образования холофермента обратима:
Кофермент + Апофермент ^ Холофермент
В некоторых случаях в условиях живой клетки равновесие сильно сдвинуто вле­
во, и кофермент присоединяется к апоферменту вместе с субстратом в момент ре­
акции. Другой крайний случай — стабильные холоферменты, содержащие прочно
связанный кофермент. Такие ферменты представляют собой сложные белки.
Взаимодействие кофермента с апоферментом отличается высокой специфич­
ностью. Это объясняется, как и в случае субстратной специфичности, наличием в
апоферменте центра связывания, комплементарного коферменту.
Ниже описаны некоторые важные типы реакций, катализируемых фермента­
ми с участием коферментов.
Аминотрансферазы
Эти ферменты катализируют реакции трансаминирования, переноса аминогруп­
пы с а-аминокислоты на а-кетокислоту:
R
R'
R R '
I
I
I
l
CH-NH , + C=O JZt C=O + CH-NH ,
I
2 I
I
I
2
COOH
COOH
COOH COOH
Реакции трансаминирования открыты и подробно изучены А. Е. Браунштей-
ном с сотр. (1937).
Коферментом аминотрансфераз служит пиридоксальфосфат — производное
пиридоксина (витамина B6). Пиридоксальфосфат в ходе реакции трансаминиро­
вания образует пиридоксаминфосфат (рис. 2.6).
Пиридоксальфосфат присоединяется к центру связывания на молекуле белка
за счет образования альдиминной связи с е-аминогруппой одного из остатков ли­
зина (Lys258) пептидной цени (рис. 2.7; см. также рис. 1.7). Кроме того, между
белком и пиридоксальфосфатом образуются ионные связи с участием фосфатно­
го остатка и заряженного атома азота в пиридиновом цикле.