Стр. 72 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

Глава 2. Ферменты
77
Г~
тиоэтаноламин
______
А
_______
Л
HS— C H -C H -N H — C = O
CH0
CHn
NH
=O
HO—
CH
H3C—
С
CH3
о
C H - О— P— о —
---------- Y -----------
пантотеновая
кислота
ОН
0 ОН
HO— P— о
1
OH
V
аденозин
Рис, 2.15.
Строение коферментаА
В этой реакции АТФ используется в качестве источника энергии при образо­
вании высокоэнергетической тиоэфирной связи в ацил-КоА. Ацильный остаток
в составе ацил-КоА может подвергаться многообразным превращениям или мо­
жет быть перенесен без изменений на другое вещество. Реакции переноса ката­
лизируются ферментами группы ацилтрансфераз. Например, таким путем про­
исходит перенос остатков высших жирных кислот на а-глицерофосфат при син­
тезе жиров: '
H7C -O H
2I
2R—CO-S-KoA + HC-OH
I
H2C -O PO 3H2
а-глицерофосфат
Н,С—О—COR
2I
2HS-K0A + НС—О—COR
H2C -O -O P O 3H2
фосфатидная кислота
KoA и его ацильные производные находятся в клетке в свободном состоянии и
взаимодействуют с ферментом в момент реакции вместе с субстратом, являясь, по
существу, вторым субстратом фермента.
Из рассмотренных примеров видно, что каждый из коферментов может суще­
ствовать в двух формах, циклически превращающихся друг в друга: ФАД и ФАД»Н2,
KoA и ацил-КоА, и т. д. Некоторые коферменты можно рассматривать как часть
активного центра фермента, например пиридоксальфосфат, ФАД, ФМН. Другие же
участвуют в ферментативных реакциях скорее как субстраты (регенерирующиеся