Стр. 91 - А.Я.Николаев - Биологическая химия (2004)

Упрощенная HTML-версия

96
Часть I. Строение информационных молекул и матричные биосинтезы
Аденилатциклаза
неактивная
АТФ
Аденилатциклаза
I
Протеинкиназа А
активная
-------- H
неактивная
Липаза
цАМ Ф -------- H
неактивная
Жиры
Протеинкиназа А
активная
Липаза
активная
Жирные кислоты
глицерин
Рис. 2.30.
Каскад реакций, активирующих липазу жировой ткани
Другой пример белка-модулятора — кальмодулин; он участвует в регуляции
активности многих ферментов. Кальмодулин — небольшой белок (148 аминокис­
лотных остатков), содержит два глобулярных домена, соединенных а-спиральным
доменом. Каждый глобулярный домен имеет два центра связывания ионов каль­
ция (рис. 2.31).
4Са2*-кальмодулин — активная форма белка, образует­
ся при повышении концентрации Ca2+ в клетке:
4Са2++ кальмодулин
4Са2+-кальмодулин
4Са2*-кальмодулин способен связываться с определен­
ными ферментами и активировать их. В частности, он ак­
тивирует Са-зависимые протеинкиназы.
Широко распространены белковые ингибиторы про-
теолитических ферментов. Функция этих ингибиторов —
предотвращение несвоевременного разрушения белков в
тканях и жидкостях организма. В частности, в плазме кро­
ви белковые ингибиторы протеиназ участвуют в регуля­
ции таких процессов, как образование и разрушение фи­
зиологически активных пептидов, свертывание крови,
растворение кровяных сгустков (подробнее см. гл. 21).
Механизм действия белковых эффекторов может быть
связан с прямым блокированием активного центра или р ис
2 31 Строение
изменением конформации фермента, как и при аллосте-
4Са2+-кальмодулина.
рической регуляции метаболитами.
Кружочки — ионы Ca2+
Активация частичным протеолизом
Многие ферменты образуются из неактивных белков-предшественпиков (про­
ферментов) путем отщепления части пептидной цепи.
В
результате отщепления
части пептидной цепи происходит перестройка пространственной структуры и
формируется активный центр.